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Jean Chatain

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[![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/0/01/LinkedIn_Logo.svg/1200px-LinkedIn_Logo.svg.png)![](https://www.google.com/url?sa=i&source=imgres&cd=&cad=rja&uact=8&ved=2ahUKEwiY8d69qobnAhUJDxQKHZigAk4QjRx6BAgBEAQ&url=https%3A%2F%2Ffr.m.wikipedia.org%2Fwiki%2FFichier%3AResearchGate_Logo.png&psig=AOvVaw3XnFYK9N4ShVMN1Gc4_sXh&ust=1579202659153030) ](https://www.linkedin.com/in/jeanchatain/) [![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/aa/ResearchGate_Logo.png)](https://www.researchgate.net/profile/Jean_Chatain) **Résumé :** **Physicien de formation, j’ai découvert lors de mes années d’études l’interface de la physique et de la biologie. Je me suis orienté en doctorat autour de la problématique des protéines de liaison à l’ADN simple brin impliquées dans le maintien des télomères, extrémités des chromosomes. Le lien existant entre les mécanismes de maintien des télomères et le cancer a suscité ma curiosité.** **Mon sujet de thèse s’intitule : “Diversité et évolution, structurale et fonctionnelle, des protéines de liaison à l’ADN simple brin aux télomères.” Pour aborder cette problématique, j’ai réalisé les purifications de diverses protéines dans le but de pouvoir caractériser les mécanismes de liaison à l’ADN télomérique de ces dernières, avec l’aide de différentes techniques expérimentales (FRET, Biacore, EMSA, …). De plus, j’ai souhaité apporter à mon sujet une vision tournée sur évolution en m’intéressant aux différents modèles de télomères présents au sein des eucaryotes. Cet axe de recherche m’a amené à m'intéresser à la structure des complexes ADN - Protéines. J'ai eu l'opportunité de participer à des expériences de microscopie électronique pour déterminer l’enveloppe moléculaire de ces protéines en interaction avec l’ADN télomérique. Ces expériences ont fait naitre en moi un nouvel intérêt pour la modélisation structurale des protéines.** **Actuellement doctorant en Biophysique, je suis à la recherche d'un post-doctorat dans le domaine de la modélisation moléculaire et/ou bioinformatique sur Paris ou île-de-France.** **Expériences :** **Sept. 2017 - Aujourd'hui** : (2 ans 5 mois) **Doctorat à Muséum National d'Histoire Naturelle (MNHN / UMR 7196 / INSERM U1154)** “Diversité et évolution, structurale et fonctionnelle, des protéines de liaison à l’ADN simple brin aux télomères. ” C. Saintomé (Directeur) / P. Alberti (co-Directeur) **Jan.2017 - Juin 2017** : (6 mois) **Stage Recherche (M2) à Muséum National d'Histoire Naturelle (MNHN / UMR 7196 / INSERM U1154)** “Caractérisation des interactions de RPA et POT1/TPP1 avec l’ADN télomérique ” C. Saintomé (Encadrant) **Mars.2016 - Mai 2016** : (3 mois) **Stage Recherche (M1) à Laboratoire Jean Perrin - UMR 8237 - CNRS - Sorbonne Université** "Étude au microscope du phénomène d’expulsion de vésicules géantes lipidiques imbriquées" S. Bonneau (Encadrant) **Jan.2015 - Févr.2015** : (2 mois) **Stage Recherche (L3) à** **Laboratoire Physico-Chimie Curie - UMR 168 - équipe Sens** "Simulation numérique en lien avec la modélisation des propriétés mécaniques des tissus vivants." **Févr.2012 - Mai 2012** : (3 mois) **Stage Technicien (IUT) à Insavalor, Lyon** "Amélioration du remplissage d’une cuve par onde électromagnétique, en partenariat avec BH environnement" **Formations :** **2017 - 2020 :** **Doctorat à Muséum National d'Histoire Naturelle (MNHN / UMR 7196 / INSERM U1154)** “Diversité et évolution, structurale et fonctionnelle, des protéines de liaison à l’ADN simple brin aux télomères. ” C. Saintomé (Directeur) / P. Alberti (co-Directeur) **2016 - 2017 :** **Master 2 : Systèmes biologiques et concepts physiques - Biophysique, à Sorbonne Université (UPMC) Paris** **2015 - 2016 :** **Master 1 : Physique fondamentale et applications - physique générale, à Sorbonne Université (UPMC) Paris** **2012 - 2015 :** **Licence : Physique fondamentale et applications, à Sorbonne Université (UPMC) Paris** **2011 - 2012 :** **IUT : Génie Electrique et Informatique Industrielle (GEII), à Claude Bernard Lyon 1** **2009 - 2011 :** **Classes préparatoires Physique, Chimie et science de l'ingénieur, à Ecole supérieure de Chimie Physique Electronique de Lyon** **Publications :** **2020 :** - Fernandes, C. A.; Morea, E. G. O.; dos Santos, G. A.; da Silva, V. L.; Vieira, M. R.; Viviescas, M. A.; **Chatain, J.**; Vadel, A.; Saintomé, C.; Fontes, M. R. M. & Cano, M. I. N. **A multi-approach analysis highlights the relevance of RPA-1 as a telomere end-binding protein (TEBP) in Leishmania amazonensis** . Biochimica et Biophysica Acta (BBA). **2020,** 1864: 129607. DOI: [10.1039/C7CC07048A](https://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2018/cc/c7cc07048a#!divAbstract) **2018 :** - C. Saintomé, P. Alberti, N. Guinot, P. Lejault, **J. Chatain**, P. Mailliet, J.F. Riou, A. Bugaut. **Binding properties of mono- and dimeric pyridine dicarboxamide ligands to human telomeric higher-order G-quadruplex structures**. Chem. Commun. **2018**; 54: 1897–1900. DOI: [10.1039/C7CC07048A](https://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2018/cc/c7cc07048a#!divAbstract) - A. Lancrey, L. Safa, **J. Chatain**, E. Delagoutte, J.F. Riou, P. Alberti, C. Saintome. **The binding efficiency of RPA to telomeric G-strands folded into contiguous G-quadruplexes is independent of the number of G4 units.** Biochimie, **2018**; 146: 68-72. DOI: [10.1016/j.biochi.2017.11.017](https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0300908417303140)
[![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/0/01/LinkedIn_Logo.svg/1200px-LinkedIn_Logo.svg.png)![](https://www.google.com/url?sa=i&source=imgres&cd=&cad=rja&uact=8&ved=2ahUKEwiY8d69qobnAhUJDxQKHZigAk4QjRx6BAgBEAQ&url=https%3A%2F%2Ffr.m.wikipedia.org%2Fwiki%2FFichier%3AResearchGate_Logo.png&psig=AOvVaw3XnFYK9N4ShVMN1Gc4_sXh&ust=1579202659153030) ](https://www.linkedin.com/in/jeanchatain/) [![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/aa/ResearchGate_Logo.png)](https://www.researchgate.net/profile/Jean_Chatain) **Resume :** **Physicist background, I discovered during my years of study the interface of physics and biology. I focused my Ph.D. on the problem of single-strand DNA binding proteins involved in the maintenance of telomeres, the ends of chromosomes. The link between telomeres maintenance mechanisms and cancer aroused my curiosity.** **My thesis subject is entitled: “Diversity and evolution, structural and functional, of proteins binding to single-stranded DNA to telomeres.” To take up this problem, I carried out the purifications of various proteins to be able to characterize the** **interaction** **mechanisms between these proteins and telomeric DNA, with the help of different experimental techniques (FRET, Biacore, EMSA, etc.). Also, I wanted to bring to my subject a vision turned on evolution by being interested in the different models of telomeres present within eukaryotes. This research axis led me to take an interest in the structure of DNA - Protein complexes. I had the opportunity to participate in electron microscopy experiments to determine the molecular envelope of these proteins in interaction with telomeric DNA. These experiences gave me a new interest in the structural modeling of proteins.** **Currently Ph.D. Student in Biophysics, I am looking for a post-doctorate in the field of molecular modeling and/or bioinformatics in Paris.** **Work Experience :** **Sept. 2017 - Today** : (2 years 5 months) **Ph.D. student at** **Muséum National d'Histoire Naturelle (MNHN / UMR 7196 / INSERM U1154)** “Diversity and evolution, structural and functional, single-stranded DNA binding proteins to telomeres.” C. Saintomé (Director) / P. Alberti (co-Director) **Jan. 2017 - June 2017** : (6 months) **Research Intern (Master 2) at Muséum National d'Histoire Naturelle (MNHN / UMR 7196 / INSERM U1154)** “Interaction's characterization of RPA and POT1/TPP1 with telomeric DNA. ” C. Saintomé (Supervisor) **March. 2016 - May 2016** : (3 months) **Research Intern (Master 1) at Laboratoire Jean Perrin - UMR 8237 - CNRS - Sorbonne Université** "Investigation using microscopy of the expulsion phenomenon of giant embedded lipid vesicles." S. Bonneau (Supervisor) **Jan. 2015 - Feb. 2015** : (2 months) **Research Intern (Licence) at** **Laboratoire Physico-Chimie Curie - UMR 168 - équipe Sens** "Digital simulation in connection with the modeling of the mechanical properties of tissues living." **Feb. 2012 - May 2012** : (3 months) **Technician Intern (IUT) at Insavalor, Lyon** "Improvement filling of a tank by an electromagnetic wave, in partnership with BH environment." **Education :** **2017 - 2020 :** **Ph.D.: Biochemistry, Biophysics and Molecular Biology at Sorbonne (MNHN / UMR 7196 / INSERM U1154)** “Diversity and evolution, structural and functional, single-stranded DNA binding proteins to telomeres. ” C. Saintomé (Director) / P. Alberti (co-Director) **2016 - 2017 :** **Master 2:** **Biological Systems and Physical Concepts - Biophysics****, at Sorbonne Université (UPMC) Paris** **2015 - 2016 :** **Master 1:** **Fundamental Physics and Applications - General Physics****, at Sorbonne Université (UPMC) Paris** **2012 - 2015 :** **Bachelor:** **Fundamental physics and applications****, at Sorbonne Université (UPMC) Paris** **2011 - 2012 :** **University Institue of Technology:** **Electrical Engineering and Computer Science****, at Claude Bernard Lyon 1** **2009 - 2011 :** **Undergrate courses to prepare nationwide:** **Physics, chemistry and engineering science****, at Ecole supérieure de Chimie Physique Electronique de Lyon** **Publications :** **2020 :** - Fernandes, C. A.; Morea, E. G. O.; dos Santos, G. A.; da Silva, V. L.; Vieira, M. R.; Viviescas, M. A.; **Chatain, J.**; Vadel, A.; Saintomé, C.; Fontes, M. R. M. & Cano, M. I. N. **A multi-approach analysis highlights the relevance of RPA-1 as a telomere end-binding protein (TEBP) in Leishmania amazonensis** . Biochimica et Biophysica Acta (BBA). **2020,** 1864: 129607. DOI: [10.1039/C7CC07048A](https://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2018/cc/c7cc07048a#!divAbstract) **2018 :** - C. Saintomé, P. Alberti, N. Guinot, P. Lejault, **J. Chatain**, P. Mailliet, J.F. Riou, A. Bugaut. **Binding properties of mono- and dimeric pyridine dicarboxamide ligands to human telomeric higher-order G-quadruplex structures**. Chem. Commun. **2018**; 54: 1897–1900. DOI: [10.1039/C7CC07048A](https://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2018/cc/c7cc07048a#!divAbstract) - A. Lancrey, L. Safa, **J. Chatain**, E. Delagoutte, J.F. Riou, P. Alberti, C. Saintome. **The binding efficiency of RPA to telomeric G-strands folded into contiguous G-quadruplexes is independent of the number of G4 units.** Biochimie, **2018**; 146: 68-72. DOI: [10.1016/j.biochi.2017.11.017](https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0300908417303140)

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